CARBONYL DERIVATIVES OF MILK PROTEINS AND DAIRY PRODUCTS

Authors

  • Ivan P. Zagorulya Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin
  • Valeriy E. Vysokogorskiy Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin
  • Oksana N. Lazareva Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin
  • Yulia A. Podolnikova Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin

Keywords:

milk, dairy products, free-radical oxidation, carbonyl derivatives, spontaneous oxidative destruction of proteins, metal-catalyzed oxidative destruction of proteins

Abstract

In the study on spontaneous oxidative degradation of ryazhenka and varenets proteins the increase in content of carbonyl derivatives of ryazhenka proteins in comparison with milk is revealed at the wavelengths of 356 nm, 370 nm, 430 nm, 530 nm in 1.51; 1,64; 1,43; 1.95 times, respectively. The maximum value of products with spontaneous oxidative modification of ryazhenka proteins is at a wavelength of 530 nm, the minimum is at 430 nm. The increase of carbonyl derivatives of varenets proteins in comparison with indicators of milk is found at a wavelength of 356 nm in 1.60 times, at a wavelength of 370 nm in 1.78 times, at a wavelength of 430 nm in 1.52 times, at a wavelength of 530 nm in 1.69 times. The maximum value of the spontaneous oxidative modification of varenets proteins is at a wavelength of 370 nm, the minimum is similar to the ryazhenka, i.e. 430 nm. In the study of metal-catalyzed oxidative destruction an increase in protein carbonyl derivatives of this product is revealed at a wavelengths of 356 nm, 370 nm, 430 nm, 530 nm in 2.11; 2,08; 1,86; 1.73 times compared with parameters of milk, respectively. The similar increase is found while examining metal-catalyzed oxidative degradation of varenets proteins at all wavelengths: in 2.01 times at a wavelength of 356 nm, in 2.24 times at a wavelength of 370 nm, in 2.01 times at a wavelength of 430 nm, and in 1.42 times at a wavelength of 530 nm in comparison with milk parameters. The maximum value of metal-catalyzed oxidative modification of ryazhenka proteins is established at a wavelength of 356 nm and the minimum at a wavelength of 530 nm. In case of varenets the maximum value of metal-catalyzed oxidative modification of proteins is at a wavelength of 370 nm, the minimum is at a wavelength of 530 nm. The indicators of carbonyl derivatives of proteins, as the findings of chemiluminescence analysis on dairy products indicate the most intensive processes of free radical oxidation in ryazhenka and varenets compared to milk.  

Author Biographies

Ivan P. Zagorulya, Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin

Postgraduate student of the Department of Food Products and Food Biotechnology

Valeriy E. Vysokogorskiy, Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin

Doctor of Medical Sciences, professor, professor of the Department of Food Products and Food Biotechnology

Oksana N. Lazareva, Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin

Candidate of Sciences (Biology), associate professor, Department of Food Products and Food Biotechnology

Yulia A. Podolnikova, Omsk State Agrarian University named after P.A. Stolypin

Candidate of Sciences (Biology), assistant of the department of food products and food biotechnology

References

Гаврилова, Н.Б. Повышение качества и хранимоспособности продуктов функционального назначения / Н.Б. Гаврилова, О.В. Пасько, С.А. Хитрик // Молочная промышленность. – 2009. – № 9. – С. 60–61.

Мамцев, А.Н. Изменение скорости реакций свободнорадикального окисления липидов на технологических этапах производства молока / А.Н. Мамцев, Е.Е. Пономарев // Вестник Башкирского университета. – 2009. – № 1. – С. 54–56.

Verity, M.A. Role of reactive oxygen species (ROS) in neuronal degeneration: modulation by protooncogene expression / M.A. Verity, D.E. Bredesen, T. Sarafian // Ann. N.Y. Acad. Sci. – 1995. – V. 765. – P. 340.

Wei, E.P. Mechanisms of cerebral vasodilation by superoxide, hydrogen peroxide, and peroxynitrite / E.P. Wei, H.A. Kontos, J.S. Beckman // Am. J. Physiol. – 1996. – V. 40, № 3. – P. H1262–1266.

Дубинина, Е.Е. Свободнорадикальные процессы при старении, нейродегенеративных заболеваниях и других патологических состояниях / Е.Е. Дубинина, А.В. Пустыгина // Биомедицинская химия. – 2007. – Т. 53, № 4. – С. 351–372.

Высокогорский, В.Е. Антиокислительные свойства молока в разных зонах омской области / В.Е. Высокогорский, Т.Д. Воронов, П.В. Веселов // Молочная промышленность. – 2009. – № 10. – С. 73–74.

Подольникова, Ю.А. Окислительная модификация белков молока крупного рогатого скота при воздействии факторов урбанизации в различные периоды года / Ю.А. Подольникова, В.Е. Высокогорский, Т.Д Воронова, О.З. Мкртчан, О.Н. Лазарева // Вестник алтайской науки. 2015. – № 1 (23). – С. 470–474.

Высокогорский, В.Е. Антиокислительная активность коровьего и козьего молока / В.Е. Высокогорский, П.В. Веселов // Молочная промышленность. – 2009. – № 7. – С. 86.

Miutra, H. Possible exploitation of milk protein genetic polymorphisms to improve dairy traits in sheep and goats: a review / H. Miutra, J.J. Bosnjak, C. Tripaldi // Small Rumin. Res. – 1998. – Vol. 27. – P. 185–195.

Высокогорский, В.Е. Хемилюминесцентный анализ пастеризованного молока / В.Е. Высокогорский, Г.В. Игнатьева // Пище-вая промышленность. – 2012. – № 10. – С. 34–35.

Высокогорский, В.Е. Антиоксидантные свойства творога / В.Е. Высокогорский, Г.В. Игнатьева // Молочная промышленность. – 2012. – № 1. – С. 74–75.

Оценка состояния метаболического статуса работающего населения, проживающего в условиях промышленного города / С.И. Красиков [и др.] // Интеллект. Инновации. Инвестиции. – 2010. – № 1. – С. 85–91.

Высокогорский, В.Е. Пероксидация липидов и окислительная модификация белков молока и крови коров, больных послеродовым эндометритом / В.Е. Высокогорский, Т.Д. Воронова, Н.А. Погорелова // Фундаментальные исследования. – 2014. – № 3. – С. 81–85.

Шахристова, Е.В. Свободнорадикальное окисление белков и липидов в адипоцитах в условиях окислительного стресса / Е.В. Шахристова // Молекулярная медицина. – 2014. – № 1. – С. 84–90.

Zitnanova I. Protein carbonyls as a biomarker of foetal-neonatal hypoxic stress/ I. Zit¬na¬nova, K. Sumegova, M. Simko, A. Maruniakova, Z. Chovanova, M. Chavko, Z. Durackova //

Clinical Biochemistry. – 2007. – Vol. 40. – P. 567–570.

Giulivi C. Tyrosine oxidation products: analysis and biological relevance/ C. Giulivi, N.J. Traaseth, K.J.A. Davies // Amino acids. – 2003. – Vol. 25. – P. 227–232.

Stadtman, E.R. Oxidation of methionine residues of proteins: biological consequences / E.R. Stadtman, J. Moskovitz, R.L. Levine // Antioxidants & Redox Signaling. – 2003. – № 5. – Р. 577–582.

Дубинина, Е.Е. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод ее определения / Е.Е. Дубинина, С.О. Бурмистров, Д.А. Ходов // Вопр. мед. химии. – 1995. – № 1. – С. 24–26.

Stadtman, E.R. Metal-catalyzed oxidation of proteins. Physiological consequences / E.R. Stadtman, C.N. Oliver // J. Biol. Chem. – 1991. –V. 266. – Р. 2005–2008.

Хемилюминесцентные методы оценки функционального состояния животных: методические рекомендации. – М.: Издательская группа «БДЦ – пресс», 2005. – 40 с.

Лазарева, О.Н. Интенсивность свободнорадикальных процессов молока и молочных продуктов по данным хемилюминесцентного анализа / О.Н. Лазарева, В.Е. Высокогорский, Т.Д. Воронова // Хранение и переработка сельхозсырья. – 2010. – № 3. – С. 19–21.

Published

2017-06-21

Issue

Section

Applied Biochemistry and Biotechnology